Multivalenz ist ein Schlüsselprinzip in der Natur zum Aufbau starker, zugleich aber auch reversibler chemischer Wechselwirkungen zwischen zwei Einheiten, z.B. Rezeptoren und Liganden, Viren und Zellen oder zwischen verschiedenen Grenzflächen (vgl. Abbildung 1). [2]

Multivalente Bindungen basieren auf mehreren simultanen molekularen Erkennungs-prozessen und spielen beispielsweise in der Selbstorganisation von (Makro-)molekülen und bei biologischen Erkennungsprozessen sowie der Signaltransduktion in biologischen Systemen eine entscheidende Rolle. Multivalente Liganden, die im richtigen Abstand auf definierten Gerüsten präsentiert werden, können überproportionale Verstärkung von Bindungskonstanten an einen entsprechenden Akzeptor hervorrufen, so dass Gleichgewichte vollständig zugunsten des gebundenen Zustands verschoben werden. Ein eingängiges Beispiel aus dem täglichen Leben sind die Klette und der davon abgeleitete Klettverschluss (vgl. Abbildung 1).2

Durch Verschlaufung von multiplen Haken auf der einen und Ösen auf der anderen Seite kommt es hier durch die große Zahl schwacher Wechselwirkungen zu einer starken Verbindung beider Oberflächen, was z. B. ein Abscheren verhindert. Je größer die Klettfläche, desto stabiler die Wechselwirkung. Entscheidend ist hierbei aber auch die Reversibilität der Wechselwirkung, die durch sequenzielles Trennen der einzelnen Haken und Ösen erreicht werden kann. Diese wichtige Eigenschaft unterscheidet multivalente grundlegend von kovalenten Wechselwirkungen, die technisch einer permanenten Verklebung oder Verschraubung entsprächen. 
 

Das Verhindern der Virenanhaftung an Zelloberflächen ist eine wichtige Strategie, um Virusinfektionen wie z. B. Influenza- und HIV-Infektionen zu hemmen. [1] Herkömmliche monovalente Wirkstoffe können die multiplen Adhäsionen des Virus an die Zelloberfläche nicht verhindern.  Deshalb ist die Entwicklung von multivalenten Liganden (vgl. Abbildung 2), die an Membranproteine von Viren binden und somit deren Oberfläche „abschirmen“, ein wichtiges Forschungsziel im Sonderforschungsbereich (SFB) 765 an der Freien Universität Berlin. [4] Von grundlegender Bedeutung für die Abschirmung sind multivalente Glycan-Lectin-Wechselwirkungen. Lectine sind zuckerbindende Proteine mit definierter Glycanerkennungsdomäne auf der Oberfläche von Viren, Bakterien und Zellen. [5,6] 
Influenza, besser bekannt als Grippe, ist eine der häufigsten Erkrankungen der Atemwege des Menschen. Sie wird durch Viren ausgelöst, die vor allem über die Schleimhäute der Lunge aufgenommen werden. 

Im Falle des Influenza-A-Virus ist die Hämagglutinin (HA)-Sialinsäure (SA)-Wechselwirkung für die Virus-Bindung an die Zelle verantwortlich. Das Influenza-A-Virus dockt über spezifische HA-Oberflächenrezeptoren (Glycoproteine), an die Zuckerketten auf der Zelloberfläche, die am Ende häufig SA (5-N-Acetyl-neuraminsäure) tragen. Die HA-SA-Wechselwirkungen führen zu einer starken multivalenten Bindung (mit großer Bindungskonstante) des Sialinyl-Glycoproteins an das Hämagglutinin, woraufhin die Aufnahme des Virus in die Zelle ausgelöst wird und in dessen Folge es zur Infektion kommt (vgl. Abbildung 2). Im Gegensatz zu multivalenten Inhibitoren (klassische Wirkstoffe) gelingt es mit multivalente Gerüsten diese Virusinteraktion zu inhibieren. [6]  
Im Rahmen des SFB 765 wurden multivalente Virus-Inhibitoren auf Basis makromolekularer Nanosysteme entwickelt, deren Oberflächen mit zahlreichen Sialinsäure-Liganden dekoriert sind.3-9 Diese Liganden binden nun mehrfach an die Rezeptoren des Virus und täuschen die Oberfläche der Lungengewebszellen vor (vgl. Abbildung 3). [7]